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4.4. La ecuación cinética básica de la catálisis enzimática. 
4.4.3. El significado de los parámetros de la ecuación de Michaelis. 
4.4.3.1. La constante catalítica, kcat.  
En el mecanismo más simple de MM y BH, la constante catalítica, kcat, es 
simplemente la constante de primer orden de descomposición de ES en 
enzima y productos. En cualquier otro caso la constante catalítica es una 
función de las diferentes constantes cinéticas de primer orden de los diferentes 
pasos de la reacción y no puede ser asignada a uno concreto de ellos. Por 
tanto, La kcat  no puede ser mayor que cualquiera de las constantes de 
velocidad de los pasos de primer orden progresivos (hacia delante) del 
mecanismo enzimático y establece el límite inferior para los valores de las 
constantes de los pasos químicos. 
Regla: La kcat es la constante de velocidad de primer orden que está 
relacionada con las propiedades y reacciones de los complejos enzima-
substrato, enzima-intermedios y enzima-productos. 
4.4.3.2. La constante de equilibrio KM.  
La constante de Michaelis, KM, puede considerarse como una constante de 
disociación aparente,  KM =[E][S]/Σ[ES], donde  Σ[ES] es la suma de todos los 
complejos enzimáticos. 
Regla: la KM es una constante de disociación aparente y puede tratarse como 
la constante de disociación global de todas las especies en donde el enzima 
está unido. 
4.4.3.3. La constante de especificidad: kcat/KM.  
Para baja concentración de substrato, la velocidad de la reacción puede 
ponerse como v = kcat/KM [E]o[S]. En estas condiciones la mayoría del enzima 
no está unido al substrato y [E] » [E]o.Por tanto a estas concentraciones v = 
kcat/KM [E][S] y kcat/KM puede considerarse como una constante aparente de 
velocidad de segundo orden. 
En cualquier otra condición, si se considera KM como la constante de 
disociación aparente, tal como se ha definido en el apartado anterior y de esta 
forma, se sustituye en la ecuación inicial de Michaelis,  también la velocidad 
viene expresada por v = kcat/KM [E][S]. Lo importante de este parámetro es que 
relaciona la velocidad con la concentración del enzima libre más que con la 
concentración del enzima total. Se mostrará más adelante que este cociente 
determina la especificidad para substratos que compiten por el mismo sitio, por 
esto al cociente kcat/KM se le suele llamar también constante de especificidad 
y no puede ser mayor que ninguna de las constantes de velocidad de segundo 
orden de las reacciones progresivas en el mecanismo de la reacción.  
Regla: la kcat/KM es la constante aparente de velocidad de segundo orden 
relacionada con las propiedades de las reacciones de enzima libre con 
substrato libre 
4.4.4. Las representaciones gráficas  
La determinación del valor de las constantes de la ecuación de Michaelis a 
partir de las medidas experimentales de v para diferentes valores de [S] y 
ajuste numérico no lineal de los resultados a la ecuación de Michaelis o 
mediante ajuste lineal de los mismos, lo cual implica la linearización de la 
ecuación inicial. Las dos funciones lineales a partir de la ecuación de Michaelis 
más usadas son: 
 
 
 
La representación Lineweaver-Burk o 
doble inversa, tiene el inconveniente de 
que comprime los puntos de 
concentraciones altas de substrato en una 
región pequeña y por tanto da mayor 
importancia a los puntos de baja 
concentración que, a veces, son los que 
se determinan con mayor error 
experimental. 
 
Con la representación de  Eadie-Hofstee se 
consigue eliminar el peso excesivo de los 
puntos de menor concentración de substrato  
 
	


 


		  
Biopolímeros. J. Donoso.Página actualizada en Abril 2006 

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