Aminoácidos

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AMINOÁCIDOS


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AMINOÁCIDOS 
 
 
I. Introducción: 
 
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas 
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los 
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas 
consumidas por la sola acción de vivir.  
 
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez 
que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas 
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones 
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo 
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando 
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios 
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que 
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina 
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.  
 
 
II. Objetivos: 
 
-Realizar ensayos de desnaturalización de proteínas y entender las reacciones de amino 
ácidos y proteínas mediante los experimentos de laboratorio. 
-Preparar una solución de albúmina. 
 
 
III. Fundamento Teórico: 
 
 ¿Que Son Los Aminoácidos?  
 
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como 
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo 
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes 
esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de 
las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro 
cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las 
células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del 
propio cuerpo.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
                                                                                                                                        62 
                                                                                                                       Aminoácidos 
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas 
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los 
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas 
consumidas por la sola acción de vivir.  
 
Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez 
que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas 
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones 
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo 
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando 
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios 
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que 
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina 
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.  
 
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben 
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o 
rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de 
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación 
entero hepática".  
 
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son 
distribuídas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas 
durante el ciclo vital.  
 
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o 
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana 
alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: 
en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el 
triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los 
cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. El déficit de 
aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.  
 
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible 
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede 
dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.  
                                                                                                                                        63 
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En este dibujo puede verse la fórmula de ellos, en color negro la parte común, mientras 
que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto 
comportamiento, la clave de colores es la siguiente: 
 
color marrón= aminoácidos hidrófobos; color verde= aminoácidos polares; 
color fucsia = aminoácidos ácidos; color turquesa = aminoácidos básicos 
 
 Aminoácidos: 
 
Se hablará ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos 
constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas 
propiedades importantes de las proteínas. 
 
                                                            H 
                                                                                          │ 
R-C- COOH 
                                                                                          │ 
                                                            NH2 
 
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o 
corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la 
prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un 
grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono. Difieren entre sí en la 
estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R. 
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus 
grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro 
clases principales:  
 
1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.  
2. Polares, pero sin carga.  
3. Grupos R con carga positiva y  
                                                                                                                                        64 
                                                                                                                       Aminoácidos 
4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular). 
 
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se 
ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación 
de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas. 
 
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos: 
 
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se 
encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el 
triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los 
aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es 
la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y 
los que poseen grupos R polares.  
 
- Aminoácidos con grupos R polares sin carga: 
 
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos 
anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden 
establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la 
tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos 
amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se 
clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones 
mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a 
perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros 
aminoácidos de esta clase.  
 
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente: 
 
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen 
todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. 
Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la 
histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las 
moléculas poseen carga positiva. 
 
- Aminoácidos con grupos R cargados negativamente: 
 
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los 
cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por 
tanto cargado negativamente a pH 6 y 7. 
 
 
- Características de los aminoácidos: 
 
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de 
fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica 
y con un comportamiento anfótero.  
 
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada 
que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , 
                                                                                                                                        65 
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ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta 
propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de 
luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. 
 
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son 
capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), 
como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el 
pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como 
zwitterión. 
 
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número 
de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en 
agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. 
 
 Proteínas: 
- Péptidos y Enlace peptídico: 
 
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de 
tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los 
aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia 
variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:  
 
a)  Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.  
 
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.  
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.  
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.  
• etc...  
 
 
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10: 
 
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a 
derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y 
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, 
de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos 
(-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por 
extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia 
de sus aminoácidos. 
 
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-
COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, 
con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.  
 
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina 
la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como 
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los 
átomos  que lo forman. 
 
 
                                                                                                                                        66 
                                                                                                                       Aminoácidos 
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se 
encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de 
ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa además la 
presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los 
elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran distribuidos en 
bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos, que unidos entre si integran 
una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de 
aminoácidos. 
 
Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas únicamente 
por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que tienen en su composición 
otras moléculas diferentes además de aminoácidos. 
 
- Estructura de las proteínas: 
 
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales 
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura 
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el 
espacio. 
 
El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido tanto 
por el número y la variedad de aminoácidos que entran en su composición, como por el 
orden también llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena 
polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. 
A este primer nivel se le llama estructura primaria. 
 
El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido 
con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos 
casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras 
que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este 
segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura 
secundaria:  
 
1. la a(alfa)-hélice  
2. la conformación beta  
 
1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura 
primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un 
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. 
 
2. En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma 
de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.  
 
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. 
El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las 
diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este 
nivel se le llama estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola cadena 
polipeptídica, el nivel máximo de estructuración corresponde precisamente a su 
estructura terciaria.  
 
                                                                                                                                        67 
                                                                                                                       Aminoácidos 
Cuando se trata de una proteína oligomérica, que es aquel tipo de proteína que esta 
compuesta de más de una cadena polipeptídica, se puede considerar un siguiente nivel 
de organización, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptídica en la 
proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadenas polipeptídicas que la 
constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria.  
 
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un 
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta 
conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de 
transporte, enzimáticas, hormonales. Esta conformación globular se mantiene estable 
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen 
varios tipos de enlaces:  
 
1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.  
2. los puentes de hidrógeno  
3. los puentes eléctricos  
4. las interacciones hifrófobas.  
 
- Desnaturalización: 
 
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una 
fluctuación muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o 
globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio 
conocido como desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un 
descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto 
peptídico de las proteínas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se 
ha llegado a la conclusión de que la estructura primaria permanece intacta. La mayoría 
de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se 
calientan por encima de 60°-70° C. La formación de un coágulo insoluble blanco 
cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de desnaturalización térmica.  
 
La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las proteínas pierden 
su actividad biológica característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder 
su capacidad catalítica. 
 
La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada 
característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares. 
Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se 
distienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína pierde su actividad 
biológica. 
 
 
 ¿Proteínas de origen vegetal o animal?  
 
Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no 
puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. 
Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar: 
 
Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo 
que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor 
                                                                                                                                        68 
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biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de 
digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper.  
 
Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos 
con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, 
las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en 
lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad 
biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de 
origen animal.  
 
Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos 
los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, 
etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan 
como tóxicos en nuestro organismo. El el metabolismo de los vegetales es distinto y no 
están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar 
consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. 
En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, 
pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las 
aves a las carnes rojas o de cerdo.  
 
La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte 
saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta 
el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.  
 
En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de 
origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas 
vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus 
aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar 
más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el 
hierro. 
 
 
 IV. Materiales y Reactivos: 
 
 Tubos de ensayo 
 
 Piceta 
 
 Vaso de precipitados 
 
 Baño María eléctrico 
 
 Bagueta 
 
 
                                                                                                                                        69 
                                                                                                                       Aminoácidos 
V. Procedimiento Experimental: 
 
 Partimos un huevo y sólo la clara del huevo la colocamos en un vaso de precipitado. 
 
 Luego preparamos nuestra problema agregando agua destilada a la clara de huevo 
que se encuentra en el vaso de precipitado y homogenizamos con una bagueta. 
 
I Reacciones de Coloración 
 
1) Prueba de Biuret 
 
 Tomar un tubo de ensayo y poner unos 3 cc. de albúmina de huevo.  
 
 Añadir 2cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.  
 
 A continuación 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico (CuSO4). 
 
 Debe aparecer una coloración violeta-rosácea característica.  
 
La reacción de Biuret la producen los péptidos y las proteínas, pero no los 
aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -)que se 
destruye al liberarse los aminoácidos.  
 
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una 
sustancia compleja denominada Biuret, de fórmula:  
 
 
 
que en contacto con una solución de sulfato cúprico diluida, da una coloración 
violeta característica. 
 
2) Reacción Xantoproteica 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de solución problema (clara de huevo ).  
 
 Añadir 1 cc. de HNO3 concentrado.  
 
 Calentar al baño maría unos 2 min. 
 
 Enfriar en agua fría . 
 
 Añadir gota a gota una disolución NH4OH. 
 
Es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, 
cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado. La prueba da 
resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos 
bencénicos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se 
neutraliza con un álcali vira a un color anaranjado oscuro. 
                                                                                                                                        70 
                                                                                                                       Aminoácidos 
 
 
3) Reacción de Millon 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de solución problema (clara de huevo ).  
 
 Añadir el reactivo de millon. 
 
 Calentamos al baño maría unos 2 min. 
 
El reactivo de millon solo reacciona con los fenoles dando una coloración rojo 
naranja. 
 
Un ejemplo sería la reacción de milon con la  2 – metil - 4 – hidroxifenilglicina: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
II Pruebas de Precipitación: 
 
1) Precipitación con Sales Metálicas 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de albúmina de huevo (clara de huevo).  
 
 Añadir 2 cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.  
 
 Añadir 10 gotas de solución de AgNO3. 
 
Al agregarle la solución de nitrato de plata AgNO3 inmediatamente se formará un 
precipitado blanco que se debe a la formación de un proteinato de plata insoluble. 
                                                                                                                                        71 
                                                                                                                       Aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
También se podría utilizar otras sales metálicas como (CH3COO)2Pb , CaCl2 , 
BaCl2. 
 
Utilizando por ejemplo (CH3COO)2Pb se pone de manifiesto por la formación de un 
precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en la separación 
mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una 
solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.  
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de albúmina de huevo (clara de huevo).  
 
 Añadir 2 cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.  
 
 Añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 5%.  
 
 Calentar el tubo hasta ebullición.  
 
 Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro 
de plomo, utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve para identificar 
proteínas que tienen en su composición aminoácidos con azufre.  
 
 
 
2) Precipitación con Sales Neutras 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de la muestra problema. 
 
 Añadimos sulfato de amonio (NH4)2SO4 hasta que observemos que ya no disuelva la 
muestra problema. 
 
 Filtramos y la solución la colocamos en un vaso de precipitado. 
 
                                                                                                                                        72 
                                                                                                                       Aminoácidos 
 Luego agregamos reactivo de Biuret a la solución que se encuentra en el vaso de 
precipitado. 
 
 A lo que queda en el papel de filtro le agregamos reactivo de millon. 
 
La solución que se encuentra en el vaso de precipitado al tener contacto con el 
reactivo de Biuret se torna de color violeta. 
 
El precipitado que quedó en el papel de filtro al contactarse con el reactivo de 
millon da una coloración rojo naranja.   
 
3) Prueba de la Ninhidrina 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de la muestra problema. 
 
 Añadimos ninhidrina a la muestra problema. 
 
 Agregamos una gota de piridina. 
 
 Llevamos a calentar al baño maria por uno 20min  
 
Después de haber calentado por 20min observaremos la formación de un precipitado 
amarillo lo cual indica positividad de la prueba. 
 
 
 
 
 
 
4) Precipitado con el Reactivo de Alcaloides 
 
Los alcaloides son sustancias nitrogenadas ternarias o cuaternarias de una accion 
especifica en un ser viviente. 
 
a) Ácido Pícrico 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de la muestra problema. 
 
 Añadimos unas gotas de ácido pícrico. 
 
Las aminas primaria, secundarias y terciarias reaccionan con el ácido pícrico en este 
caso reaccionara con la parte aminada de las proteínas y aminoácidos formando un 
precipitado color amarillo.  
 
 
 
 
 
 
 
                                                                                                                                        73 
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b) Reactivo de Nessler 
 
 Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de la muestra problema. 
 
 Añadimos el reactivo de Nessler. 
 
El reactivo de Nessler se prepara disolviendo 11,5 gr. de HgI2 y 8 gr. de KI en 50 ml 
de agua destilada, luego añadir 50 ml de NaOH (6N) y dejar en reposo durante 24 
horas. La solución debe mantenerse en la oscuridad. 
 
Al añadir el reactivo de Nessler a la muestra problema se formará un precipitado 
color blanco. 
 
III Prueba de Coagulación 
 
 Colocar en un tubo de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo.  
 
 Añadir 5 gotas de ácido acético y calentar el tubo a la llama del mechero. 
 
 
 
Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua 
soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos 
al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70:C o al ser tratadas con 
soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc.  
 
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su 
desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la 
desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria 
 
 
                                                                                                                                        74 
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VI. Conclusiones: 
-Las albúminas se coagulan fácilmente en el calor e hidrolizan a los α-aminoácidos o a 
sus derivados. 
-Se demostró que los aminoácidos son anfóteros o sea que tienen propiedades tanto 
ácidos como básicos, mediante el uso de diferentes reactivos. 
-La desnaturalización de la albúmina de huevo es una reacción irreversible, puesto que 
uno de los principales factores para que suceda la desnaturalización de la albúmina de 
huevo es la temperatura y el ph. 
-Los aminoácidos son más solubles en agua que en éter, diclorometano y demás 
disolventes orgánicos comunes. 
 
VI. Recomendaciones: 
-Tener cuidado con la reacción Xantoproteica por que se podrían observar vapores 
nitrosos. 
-Evitar mirar por la boca de los tubos o matraces cuando en ellos se efectúa la reacción. 
-Los agentes oxidantes fuertes deben mezclarse con extraordinarias precauciones y en 
pequeñas cantidades. La sugerencia también incluye a las sustancias que se oxidan con 
facilidad. 
 
VI. Bibliografía: 
-Química Orgánica     -Carl Soller 
-Química Orgánica  2da edición   -P.G. Wade 
-Curso de Química Orgánica Experimental  -R.Q.Brewter  
-Química Orgánica Experimental  -Cueva  
                  
 
 
 
 
 
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